Type(s) de contenu et mode(s) de consultation : Texte noté : électronique

Titre(s) : ATPases [Texte électronique] / editor, A.G. Lee

Publication : Greenwich, Conn : JAI Press, c1996

Description matérielle : 1 online resource (Online-Datei.)

Collection : Biomembranes ; 5

Note(s) : Includes bibliographical references and index. - Description based on print version record.
Volume 5 of Biomembranes covers an important group of membrane proteins, the ATPases. The P-type ATPases couple the hydrolysis of ATP to the movement of ions across a membrane and are characterized by the formation of a phosphoyrlated intermediate. Included are the plasma membrane and muscle sarcoplasmic reticulum CaSUP2+/SUP -ATPases, the (NaSUP+/SUP -KSUP+/SUP) -ATPase, the gastric (HSUP+/SUP -KSUP+/SUP) -ATPase, the plasma membrane HSUP+/SUP -ATPase of fungi and plants, the Mg2+ - transport ATPase, the Salmonella typhimurium, and the KSUP+/SUP -ATPase of Escherichia coli, KdpB. The other important classes of ATPase in eukaryotic systems are the vacuolar HSUP+ /SUP-ATPases and the F0F1 ATP synthase, and, in bacteria, the anion-translocating ATPases, responsible for resistance to arsenicals and antimonials, and the (NaSUP+/SUP -MgSUP2+/SUP) -ATPase of Acholeplasma. Finally, eukaryotic systems contain a variety of ectonucleotidases important, for example, in hydrolysis of extracellular ATP released as a cotransmitter from cholinergic and adrenergic nerve terminals. Volume 5 of Biomembranes explores structure-function relationships for these mebrane-bound ATPases

Sujet(s) : ATPases  Voir les notices liées en tant que sujet

Indice(s) Dewey :  572.475 (23e éd.) = Cycle de l'acide tricarboxylique  Voir les notices liées en tant que sujet ; 571.64 (23e éd.) = Membranes  Voir les notices liées en tant que sujet

Identifiants, prix et caractéristiques : ISBN 9781559386623

Identifiant de la notice  : ark:/12148/cb44668551h

Notice n° :  FRBNF44668551 (notice reprise d'un réservoir extérieur)